Polscy naukowcy odsłonili kolejną tajemnicę Alzheimera

Od lat na całym świecie setki grup badawczych próbują odkryć, co dokładnie odpowiada za rozwój wciąż tajemniczej i nieuleczalnej choroby Alzheimera. Wiadomo, że w procesie tym istotną rolę odgrywają powstające w mózgu złogi amyloidowe (tzw. blaszki starcze) oraz skupiska patologicznie zmienionych białek tau. Do niedawna te dwa czynniki uważano za najważniejsze w patogenezie Alzheimera. Jednak kilka najnowszych badań dowodzi, że potrzeba czegoś jeszcze.

Jakiś czas temu naukowcy zasugerowali, że takim „brakującym ogniwem” mogą być białka prionowe. Priony to peptydowe cząsteczki zakaźne, zdolne do samopowielania się w organizmie gospodarza. W stanie fizjologicznym występują w każdym organizmie i są całkowicie niegroźne. Jednak, gdy w ich strukturze przestrzennej zajdą pewne zmiany, priony stają się niebezpieczne i mogą powodować choroby układu nerwowego.

W kilku niezależnych eksperymentach dowiedziono, że białko prionowe PrP, znane powszechnie z wywoływania choroby Creutzfeldta-Jakoba, potrafi przyłączać się do małych złogów beta-amyloidu w mózgu i tylko wówczas, tzn. przy ich udziale, dochodzi do zmian zapoczątkowujących Alzheimera. Jednocześnie twierdzono, że PrP nie jest w stanie wiązać się ani z pojedynczymi cząstkami beta-amyloidu, ani z bardzo dużymi skupiskami tego związku, czyli ma powinowactwo wyłącznie do tzw. oligomerów.

Zespół kierowany przez prof. Witolda Surewicza (pracującego obecnie w Case Western Reserve University w Cleveland, Ohio) i dr. Krzysztofa Nieznańskiego (z Zakładu Biochemii Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego PAN w Warszawie) postanowił zweryfikować tę hipotezę.

W toku badań okazało się, że białko prionowe potrafi przyłączać się nie tylko do małych, ale także bardzo dużych kompleksów beta-amyloidu. Nie powoduje też ich rozbicia na mniejsze struktury, jak wcześniej sądzono. Obala to teorię, jakoby wyłącznie małe skupiska amyloidowe mogły prowadzić do rozwoju choroby Alzheimera.

Odkrycie to, zdaniem specjalistów, nie tylko przybliża nas do lepszego zrozumienia mechanizmów, poprzez które białka prionowe wpływają na neurotoksyczność beta-amyloidu, ale również jest obiecujące, jeśli chodzi o badania nowych możliwości terapeutycznych. W oparciu o nie można by opracować leki – pochodne PrP – które hamowałyby procesy neurodegeneracyjne zapoczątkowane przez blaszki starcze.